Журнал для руководителей и специалистов сельскохозяйственных предприятий. Издается с 1997 года


Флоритил

Vitomek

Ceva
 

Подписка на обновления

Корма и кормовые добавки

Роль, обмен и антагонизм разветвлено-цепочечных аминокислот в кормлении животных 10.01.2017

Роль, обмен и антагонизм разветвлено-цепочечных аминокислот в кормлении животных

Основные сведения

• Аминокислоты с разветвленными цепочками — лейцин, изолейцин и валин являются строительным материалом для синтеза белков в организме.

• Кроме того, аминокислоты с разветвленными цепочками выполняют важные физиологические функции, в том числе участвуют в поддержке и росте скелетной мускулатуры, в регуляции синтеза белков в организме посредством активации мишени рапамицинового комплекса; служат источником азота для синтеза аланина и глютамина при глюконеогенезе и источником энергии для различных тканей и мускулатуры.

• В отличие от других аминокислот, которые распадаются в печени, аминокислоты с разветвленными цепочками подвергаются распаду (на первой стадии катаболизма) в основном в мышечной ткани. Два первых этапа катаболизма всех трех аминокислот с разветвленными цепочками одинаковые, и в них участвуют одни и те же ферменты.

• Избыток одной из этих аминокислот, особенно лейцина, может привести к эффекту антагонизма, который характеризуется снижением потребления корма и скорости роста как у свиней, так и у птицы. Из-за избытка лейцина в рационе может ускориться катаболизм других аминокислот с разветвленными цепочками, т.к. активируются ферменты распада, и, как следствие, снижается доступность изолейцина и валина для животных.

Введение

Аминокислоты лейцин (Leu), изолейцин (Ile) и валин (Val) имеют уникальную химическую структуру в виде разветвленной цепи, и поэтому их часто называют разветвлено-цепочечными аминокислотами. Подобно другим незаменимым аминокислотам, основная роль данных аминокислот заключается в участии в синтезе белков в организме. Поскольку аминокислоты с разветвленными цепочками не могут синтезироваться в организме животного, они должны поступать с кормом. Данные аминокислоты выполняют важные физиологические функции, особенно велика их роль в синтезе белков мускулатуры.

Обмен разветвлено-цепочечных аминокислот уникален и отличается от обмена других аминокислот тем, что все три аминокислоты с разветвленными цепями имеют сходные два первых этапа катаболизма, в которых участвуют одни и те же ферменты. В отличие от других аминокислот, которые распадаются преимущественно в печени, первый этап катаболизма аминокислот с разветвленными цепочками происходит в скелетной мускулатуре. Углеродный скелет аминокислот с разветвленными цепями используется в различных частях тела, в том числе в мозге и мышцах.

Хотя аминокислоты с разветвленными цепочками необходимы для нормального роста, избыток одной из них, особенно Leu, может привести к эффекту антагонизма. Известно, что антагонизм аминокислот с разветвленными цепочками снижает потребление корма и продуктивность у некоторых видов животных, в том числе у свиней и птицы. Особенно остро проблема подавления роста из-за эффекта антагонизма (избыток Leu) стоит при использовании клеток крови, высушенных методом распыления, в которых содержится очень много Leu и совсем мало Ile, в рационе поросят. Важно понять основные механизмы для того, чтобы выработать оптимальные стратегии кормления. Из-за избытка лейцина в рационе может ускориться катаболизм других аминокислот с разветвленными цепочками, т.к. активируются ферменты распада, и, как следствие, снижается доступность изолейцина и валина для животных. Таким образом, данная обзорная статья посвящена описанию функций и обмена аминокислот с разветвленными цепочками в кормлении животных и обсуждению основных механизмов, лежащих в основе их антагонизма.

Функции и обмен разветвлено-цепочечных аминокислот

Аминокислоты с разветвленными цепочками имеют сходную структуру, при этом в их катаболизме участвуют одни и те же ферменты. Химическая структура таких аминокислот показана на рис. 1.

 2_Эвоник_проверять _Page_1.jpg

 Рис. 1. Химическая структура аминокислот с разветвленными цепочками


Функции аминокислот с разветвленными цепочками

Поскольку разветвлено-цепочечные аминокислоты являются незаменимыми, их основная функция заключается в участии в синтезе белков организма. Синтез белка в клетке — это сложный контролируемый процесс. В мышечных клетках данный процесс регулируется комплексом мишени рапамицина (mTOR) (Hornberger et al., 2004). На mTOR передается сигнал от внеклеточных молекул, который активирует или подавляет синтез белка (Miyazaki and Esser). Инсулин и инсулиноподобный фактор роста 1 (IGF-1) (Hay and Sonenberg, 2004) могут также запускать синтез белков. IGF-1 — это гормон, сходный по строению с инсулином. Известно, что IGF-1 стимулирует рост свиней (Taylor et al., 1992).

Было показано, что из всех аминокислот с разветвленными цепочками в большей степени Leu вовлечен в регуляцию синтеза белков, проводя сигнал стимуляции синтеза мышечных белков посредством активации mTOR, хотя данный механизм изучен не до конца (Anthony et al., 2000). Было предположено, что другая роль Leu заключается во взаимодействии с инсулином, после чего последний активирует синтез белков мускулатуры, в случае если доступны аминокислоты и энергия корма (Garlick, 2005). Аминокислоты с разветвленными цепочками составляют 40% всех незаменимых аминокислот сыворотки крови и используются скелетной мускулатурой как источник энергии при голодании, во время длительных мышечных нагрузок, для синтеза молока и функционирования молочной железы (Richert et al., 1996; Norton and Layman, 2006). У крыс увеличивается обмен аминокислот с разветвленными цепочками при снижении уровня аденозинтрифосфата (ATP) в мышцах (Shimomura et al., 1995). Таким образом, данные аминокислоты играют важную роль в поддержании и росте скелетной мускулатуры.

Известно, что аминокислоты с разветвленными цепочками являются источником азота (N) для синтеза глутамата и глютамина (Gln) и последующего глюконеогенеза в печени (Matthews et al., 1981; Harper et al., 1984). Глютамин является важным питательным веществом для большинства быстроделящихся клеток, особенно желудочно-кишечного тракта и иммунной системы, но он не стабилен в растворах. Поэтому у людей, часто употребляющих жидкую пищу, наблюдается атрофия желудочно-кишечного тракта. Эту проблему можно решить, вводя парэнтерально питательные вещества, обогащенные аминокислотами с разветвленными цепочками, которые способствуют высвобождению Gln из скелетных мышц и увеличению концентрации Gln в плазме у крыс и человека (McCauley et al., 1990; Abumrad et al., 1982).

Разветвлено-цепочечные аминокислоты также играют важную роль в мозге, являясь источником азота для синтеза глутамата и глютамина (Gln) и источником энергии (Chuang et al., 1995). Глютамин практически не доставляется кровью в мозг. Поэтому мозг должен сам синтезировать Gln. В мозге от 30 до 50% всех α-аминогрупп глутамата и Gln получены только из Leu (Kanamori et al., 1998). Еще одна особенность аминокислот с разветвленными цепями заключается в их плохой растворимости, и поэтому они почти изолированы от водной фракции белков, но хорошо взаимодействуют с другими гидрофобными молекулами, например липидами. Поэтому они являются важным субстратом для синтеза мембранных структур, которые в основном являются гидрофобными (Brosnan and Brosnan, 2006).

Пути обмена аминокислот с разветвленными цепочками

Обмен разветвлено-цепочечных аминокислот отличается от обмена других аминокислот, которые распадаются преимущественно в печени после всасывания через стенки кишечника. Первый этап катаболизма аминокислот с разветвленными цепочками проходит в скелетной мускулатуре (Matthews et al., 1981). Пути катаболизма показаны на рис. 2. Все три аминокислоты имеют сходные два первых этапа катаболизма, в которых участвуют одни и те же ферменты. На первом этапе катаболизма происходит обратимое трансаминирование посредством трансаминазы (BCAT), что приводит к образованию кетокислот на разветвленных цепях (BCKA). BCKA Leu, Ileи Val являются α-кетоизокапроат (KIC), α-кето-β-метилвалерат (KMV) и α-кетоизовалерат (KIV) соответственно.

 2_Page_1.jpg

Рис. 2. Пути катаболизма аминокислот с разветвленными цепями (по данным Brosnan and Brosnan, 2006)

Аффинность трансаминазы к аминокислоте с разветвленными цепями определяется константой Михаэлиса (Km), значение которой зависит от определенной аминокислоты. Значение (Km) самое высокое для Val (самая низкая аффинность), из-за этого данная аминокислота имеет пониженный уровень клиренса из сыворотки крови (Staten et al., 1984; Wiltafsky et al., 2010). Активность трансаминазы аминокислот с разветвленными цепями самая низкая в печени, средняя в сердце, почках и мускулатуре и самая высокая в желудке, поджелудочной железе и молочной железе (Harper et al., 1984; Wiltafsky et al., 2010). Низкая активность трансаминазы в печени приводит к накоплению аминокислот с разветвленными цепями в скелетной мускулатуре (высокая активность трансаминазы), где в основном и происходит катаболизм данных аминокислот. Образованные здесь кетокислоты на разветвленных цепях принимают участие в следующем этапе катаболизма или выбрасываются в кровь и доставляются в печень, где могут быть окислены или использованы в обратном синтезе разветвлено-цепочечных аминокислот (Holecek, 2002).

На следующем этапе катаболизма происходит необратимое окислительное декарбоксилирование дегидрогеназой кетокислот на разветвленных цепях (BCKDH). Этот этап происходит главным образом в печени, т.к. активность BCKDH печени сама высокая, самая низкая — в мускулатуре, мозге и жировой ткани Средний уровень активности BCKDH наблюдается в почках и сердце (Harper et al., 1984; Wiltafsky et al., 2010). Активность BCKDH строго регулируется фосфорилированием (инактивация) и дефосфорилированием (активация) (Shimomura et al., 1990). На данном этапе все кетокислоты разветвленных цепей превращаются в тиоэфиры α-кетоацил-КоA (см. рис. 2). Конечными продуктами Leu являются ацетил-КоА и ацетоацетат, Ile — пропионил-КоА и ацетил-КоА, Val — пропионил-КоА (см. рис. 2). Некоторые кетокислоты разветвленных цепей могут участвовать в цикле Кребса (в форме ацетил-КоА и сукцинил-КоА), где подвергаются окислению или используются в глюконеогенезе в печени. Глюкоза, образованная в печени, выбрасывается в кровь и доставляется в мышцы, где завершается цикл распада (Baker and Mavromichalis, 2000).

Антагонизм разветвлено-цепочечных аминокислот у животных с однокамерным желудком

Антагонизм — это особое взаимоотношение аминокислот, при котором избыток одной аминокислоты приводит к росту потребности в структурно схожей аминокислоте. Хорошо известен антагонизм разветвлено-цепочечных аминокислот и особенно эффект подавления роста при избытке Leu. Полный обзор данной проблемы ранее предоставлен Harper et al. (1984).

Было показано, что избыток Leu в рационе свиней, птицы и крыс приводит к снижению уровня Ile и Val и их α-кетокислот в сыворотке крови (что обусловлено активацией дегидрогеназы кетокислот на разветвленных цепях — BCKDH) и, как следствие, к повышенной деградации Ile и Val (D’Mello and Lewis, 1970; Oestemer et al., 1973; D’Mello, 1975; Smith and Austic, 1978; Edmonds and Baker, 1987; Langer et al., 2000). Основной причиной антагонизма является высокая концентрация α-кетоизокапроата (соответствующая кетокислота на разветвленных цепях Leu), приводящая к усилению катаболизма других аминокислот с разветвленными цепями по средствам активации BCKDH (Harper et al., 1984). По сравнению с Leu, Ile и Val незначительно влияют на активность BCKDH. Например, введение Val или Ile крысам не приводило к активации BCKDH (Aftring et al., 1986).

По данным Edmonds and Baker (1987), потребление корма и прирост живой массы у поросят-отъемышей снижались при скармливании им рациона, содержащего 6, а не 4% Leu. Gatnau et al. (1995) также сообщает о негативном эффекте увеличения содержания Leu в рационе с 1,12 до 3,12% (но не до 2,24%) на потребление корма и прирост живой массы поросят-отъемышей. В данном исследовании отрицательный эффект избытка Leu на продуктивность свиней был менее значителен. Однако проблема антагонизма аминокислот с разветвленными цепями, возникающего при использовании высушенных клеток крови главным образом в рационе свиней, и вопрос оптимального уровня аминокислот с разветвленными цепями в рационе с низким содержанием сырого протеина особенно актуальны в последнее время. Это обусловлено тем, что такие компоненты рациона, как высушенные клетки крови, кровяная мука и кукурузная клейковина, содержат большое количество Leu и ничтожное количество Ile (AMINODat® 4.0, 2010). Если данные компоненты используются как источник белка в рационе, это может привести к антагонизму аминокислот с разветвленными цепями. Действительно, в последние годы были опубликованы данные о замедленном росте свиней при избытке Leu в рационе, в который включены высушенные клетки крови (уровень Leu составлял 4–5% и выше) (Kerr et al., 2004; Fu et al., 2006; Hinson et al., 2007; Fruge et al., 2009). Это связано с тем, что добавление высушенных клеток крови приводит к избытку Leu в рационе и снижению содержания Ile. Однако содержание L-Ile в рационе на уровне стандартизированной илеальной доступности данного белка (содержание лизина 62–66%, доля высушенных клеток крови в рационе — от 6 до 7,5%) не оказывало негативного влияния на продуктивность поросят-отъемышей.

Yin et al. (2010) опубликовал данные о том, что при добавлении L-Leu в рацион поросят-отъемышей (в возрасте 21–35 дней) с низким содержанием белка (содержание сырого белка 16,9%) для увеличения содержания Leu с 1,34 до 1,61% наблюдалось повышение скорости роста на 1,88%, в то время как потребление корма не изменялось. По сравнению с контрольной группой, которая получала высокие концентрации Leu (1,88%) в течение 2 недель, было отмечено увеличение скелетной мускулатуры, печени, сердца, почек, поджелудочной железы, селезенки и желудка. При подробном изучении состава рациона обнаружили, что содержание Val (соотношение Val:Lys — 78%) и Ile (Ile:Lys — 70%) было также значительно выше минимально требуемых норм (NRC, 1998). Из этого можно сделать вывод, что добавление L-Leu в рацион стимулирует синтез белков в организме в том случае, если корм содержит достаточное количество Val и Ile, что позволит избежать антагонизма аминокислот с разветвленными цепями. Однако требуются дальнейшие исследования, чтобы лучше понять эффект высокого содержания аминокислот с разветвленными цепями в корме на продуктивность свиней.

Исследования показали, что у птицы наблюдается взаимодействие аминокислот с разветвленными цепями. Например, опубликованы данные о снижении потребления корма и скорости прироста у цыплят бройлеров из-за скармливания высоких доз Leu (Burnham et al., 1992; Farran et al., 2003). Увеличение количества Val и Ile в рационе приводило к восстановлению потребления корма и скорости роста. Как и у свиней, избыток Leu в рационе приводит к недостатку Val и/или Ile в организме птицы (Allen and Baker, 1972; Smith and Austic, 1978; D’Mello and Lewis, 1970; D’Mello, 1975). D’Mello (1975) также показал, что потребность индеек в Ile и Val увеличивается пропорционально увеличению количества Leu.

Однако другие ученые (например Barbour and Latshaw, 1992; Kidd et al., 2004) не обнаружили негативного влияния повышенного содержания Leu в рационе птицы. Хотя при детальном изучении данных этих авторов выяснилось, что в контрольных рационах содержались повышенные количества Ile, Leu и Val по сравнению с предлагаемыми соотношениями, используемыми в концепции идеального протеина. При скармливании рационов с содержанием Ile, Leu и Val, превышающим соотношение идеального белка к лизину, Waldroup et al. (2002) обнаружил снижение потребления корма и скорости прироста у бройлеров только при самом высоком уровне Leu (3,7%). По данным Erwan et al. (2009), масса тушки не изменяется при увеличении содержания L-Leu в рационе до 2,06%, однако снижается при уровне Leu 2,34%. Согласно Smith and Austic (1978), негативное влияние избытка Leu на рост и концентрацию Ile и Val в крови, которое наблюдается в первые 8 дней эксперимента, в последующем нивелируется, что говорит о возможной способности цыплят приспосабливаться к высоким дозам Leu, что не наблюдалось у свиней. В целом по сравнению со свиньями отрицательные эффекты избытка Leu в рационе птицы не такие значительные или серьезные. Однако некоторые данные можно частично опровергнуть, поскольку в различных экспериментах изучали разные уровни Ile и Val. Снижение продуктивности свиней и птицы из-за антагонизма аминокислот с разветвленными цепочками частично обусловлено снижением потребления корма (Calvert et al., 1982; Fu et al., 2006). Поскольку аминокислоты с разветвленными цепями конкурируют с триптофаном за транспорт через гематоцеребральный барьер в мозг, избыток аминокислот с разветвленными цепями связывают со снижением концентрации триптофана в мозге, что приводит к нарушению синтеза серотонина (нейромедиатора, участвующего в контроле потребления корма) и, как следствие, к нарушению питания свиней и птицы (Harrison and D’Mello, 1986; Henry et al., 1996). Еще одной причиной снижения потребления корма может быть недостаток одной или нескольких незаменимых аминокислот из-за избытка Leu в рационе. Из-за того, что избыток Leu приводит к недостатку Ile и Val, дефицит Ile и/или Val может снижать потребление корма. Кроме того, было выдвинуто предположение, что эффект снижения скорости роста при избытке Leu может быть частично обусловлен нарушением функционирования гормона роста IGF-1 (Sanderson and Naik, 2000).

В случае антагонизма аминокислот с разветвленными цепями повышается потребность в Ile из-за увеличения катаболизма аминокислот с разветвленными цепями как у свиней, так и у птицы (D’Mello, 1975; Fu et al., 2006). У свиней избыток Leu не так сильно влияет на использование Val по сравнению с Ile (Langer and Fuller, 2000), и повышенное количество Leu не оказывало никакого эффекта на продуктивность животных, если они получали с кормом необходимое количество Val (Gloaguen et al., 2010). Как и у свиней, переизбыток Ile и Val в рационе птицы менее важен, чем избыток Leu. Избыток Ile или Val приводит к незначительному снижению концентрации двух других аминокислот с разветвленными цепями в крови, в то время как избыток Leu вызывает серьезное сокращение содержания Ile и Val в крови птицы (Smith and Austic, 1978). По данным D’Mello and Lewis (1970), избыток Val не оказывает негативного влияния на рост птицы. Эти данные подтверждены Burnham et al. (1992), который показал, что избыток Val не влияет на рост птицы, обусловленный содержанием Ile в рационе. Исходя из этих данных, можно предположить, что избыток Leu значительнее влияет на использование Ile, чем Val, как у свиней, так и у птицы.

Список литературы

Abumrad, N., R. Robinson, B. Gooch, and W. Lacy (1982): The effect of leucine infusion on substrate flux across the human forearm. Journal of Surgical Research 32: 453–463.

Aftring, R.P., K.P. Block, and M.G. Buse (1986): Leucine and isoleucine activate skeletal muscle branched-chain α-keto acid dehydrogenase in vivo. American Journal of Physiology 250: E599–604.

Allen, N.K. and D.H. Baker (1972): Quantitative efficacy of dietary isoleucine and valine for chick growth as influenced by variable quantities of excess dietary leucine. Poultry Science, 51: 1292–1298.

AMINODat® 4.0. Platinum version, (2010): Evonik Degussa GmbH, Hanau-Wolfgang, Germany.

Anthony, J.C., T.G. Anthony, S.R. Kimball, T.C. Vary and L.S. Jefferson (2000): Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of post-absorptive rats in association with increased eIF4F formation. Journal of Nutrition 130: 139–145.

Baker, D.H. and I. Mavromichalis (2000): The role of branched-chain amino acids in swine and poultry nutrition. Biokyowa Technical Review 12: 1–20.

Barbour, G. and J.D. Latshaw (1992): Isoleucine requirement of broiler chicks as affected by the concentrations of leucine and valine in practical diets. British Poultry Science 33: 561–568.

Burnham, D., G.C. Emmans and R.M. Gous (1992): Isoleucine requirement of the chicken: the effect of excess leucine and valine on the response to isoleucine. British Poultry Science 33: 71–87.

Brosnan, J.T. and M.E. Brosnan (2006): Branched-Chain Amino Acids: Enzyme and Substrate Regulation. Journal of Nutrition 136: 207S–211S.

Calvert, C.C., K.C. Klasing, and R.E. Austic (1982): Involvement of food intake and amino acid catabolism in the branched-chain amino acid antagonism in chicks. Journal of Nutrition 112: 627–635.

Chuang, D.T., J.R. Davie, R.M. Wynn, J.L. Chuang, H. Koyata, and R.P. Cox (1995): Molecular basis of maple syrup urine disease and stable correction by retroviral gene transfer. Journal of Nutrition 125: S1766–S1772.

D’Mello, J.P.F. (1975): Amino acid requirements of the young turkey: Leucine, isoleucine and valine. British Poultry Science 16: 607–615.

D’Mello, J.P.F. and D. Lewis (1970): Amino acid interactions in chick nutrition. 2. Interrelationships between leucine, isoleucine and valine. British Poultry Science 11: 313–323.

Edmonds, M.S. and D.H. Baker (1987): Amino acid excesses for young pigs: effects of excess methionine, tryptophan, threonine, or leucine. Journal of Animal Science 64: 1664–1671.

Erwan, E., A.R. Alimon, A.Q. Sazili, H. Yaakub and M. Hilmi (2009): Effect of L-Leucine supplementation on growth performance and carcass characteristics of grower-broiler chickens fed Low protein diets. American Journal of Animal and Veterinary Sciences 4: 95–100.

Farran, M.T., E.K. Barbour, and V.M. Ashkarian (2003): Effect of excess leucine in low protein diet on ketosis in 3-week-old male broiler chicks fed different levels of isoleucine and valine. Animal Feed Science and Technology 103: 171–176.

Fruge, E.D., T.D. Bidner, and L.L. Southern (2009): Effect of incremental levels of red blood cells on growth performance and carcass traits of finishing pigs. Journal of Animal Science 87: 2853–2859.

Fu, S.X., R.W. Fent, G.L. Allee, and J.L. Usry (2006): Branched chain amino acid interactions increase isoleucine requirement in late-finishing pigs. Journal of Animal Science 84 (Suppl. 1): 283–284.

Garlick, P.J. (2005): The role of leucine in the regulation of protein metabolism. Journal of Nutrition 135: 1553S–1556S.

Gatnau, R., D.R. Zimmerman, S.L. Nissen, M. Wannemuehlert, and R.C. Ewan (1995): Effects of excess dietary leucine and leucine catabolites on growth and immune responses in weanling pigs. Journal of Animal Science 73: 159–165.

Gloaguen, M., N. Le Floc’h, L. Brossard, Y. Primot, E. Corrent, and J. Van Milgen (2010): An excessive supply of leucine aggravates the effect of a valine deficiency in post-weaned piglets. Pages 609–610 in Energy and protein metabolism and nutrition, edited by G.M. Crovetto, Wageningen Academic Publishers, The Netherlands.

Harper, A.E., R.H. Miller and K.P. Block (1984): Branched-chain amino acid metabolism. Annual Review of Nutrition 4: 409–454.

Harrison, L.M. and J.P.F. D’Mello (1986): Large neutral amino acids in the diet and neurotransmitter concentrations in the chick brain. Proceedings of Nutrition Society 45: 72A. Hay, N. and N. Sonenberg (2004): Upstream and downstream of mTOR. Genes and Development 18: 1926–1945.

Henry, Y., B. Sève, A. Mounier, and P. Ganier (1996): Growth performance and brain neurotransmitters in pigs as affected by tryptophan, protein and sex. Journal of Animal Science 74: 2700–2710.

Hinson, R.B., G.L. Allee, and J.D. Crenshaw (2007): Use of spray-dried blood cells and isoleucine supplementation in pig starter diets. Journal of Animal Science 85 (Suppl. 2): 93.

Holecek, M. (2002): Relation between glutamine, branched-chain amino acids, and protein metabolism. Nutrition 18: 130–133.

Hornberger, T.A., R. Stuppard, K.E. Conley, M.J. Fedele, M.L. Fiorotto, E.R. Chin, K.A. Esser (2004): Mechanical stimuli regulate rapamycin-sensitive signalling by a phosphoinositide 3-kinase-, protein kinase B- and growth factorindependent mechanism. Biochemical Journal 380: 795–804.

Kanamori, K., B.D. Ross, and R.W. Kondrat (1998): Rate of glutamate synthesis form leucine in rat brain measured in vivo by 15N NMR. Journal of Neurochemistry 70: 1304–1315.

Kerr, B.J., M.T. Kidd, J.A. Cuaron, K.L. Bryant, T.M. Parr, C.V. Maxwell, and E. Weaver (2004): Utilization of spray-dried blood cells and crystalline isoleucine in nursery pig diets. Journal of Animal Science 82: 2397–2404.

Kidd, M.T., D.J. Burnham, and B.J. Kerr (2004): Dietary isoleucine responses in male broiler chickens. British Poultry Science 45: 67–75.

Langer, S., P.W.D. Scislowski, and D.S. Brown (2000): Interactions among the branched-chain amino acids and their effects on methionine utilization in growing pigs: effects on plasma amino- and keto-acid concentrations and branched-chain keto-acid dehydrogenase activity. British Journal of Nutrition 83: 49–58.

Langer, S. and M.F. Fuller (2000): Interactions among the branched-chain amino acids and their effects on methionine utilization in growing pigs: effects on nitrogen retention and amino acid utilization. British Journal of Nutrition 83: 43–48.

Matthews, D.E., D.M. Bier, M.J. Rennie, R.H. Edwards, D. Halliday, D.J. Millward, and G.A. Clugston (1981): Regulation of leucine metabolism in man: a stable isotope study. Science 4 (214): 1129–1131.

McCauley, R., C. Platell, J. Hall, and R. McCulloch (1990): The influence of branched-chain amino acids on colonic atrophy and anastomotic strength in the rat. Australian and New Zealand Journal of Surgery 61: 49–53.

Miyazaki, M. and K.A. Esser (2009): Cellular mechanisms regulating protein synthesis and skeletal muscle hypertrophy in animals. Journal of Applied Physiology 106: 1367–1373.

Norton, L.E. and D.K. Layman (2006): Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. Journal of Nutrition 136: S533–S537.

NRC (1998): Nutrient Requirements of Swine, 10th revised edn. National Academy Press, Washington, DC.

Oestemer, G.A., L.E. Hanson and R.J. Meade (1973): Leucine-isoleucine interrelationship in the young pig. Journal of Animal Science 36: 674–678.

Richert, B.T., M.D. Tokach, R.D. Goodband, J.L. Nelssen, J.E. Pettigrew, R.D. Walker, and L.J. Johnston (1996): Valine requirement of the high-producing lactating sow. Journal of Animal Science 74: 1307–1313.

Sanderson, I.R. and S. Naik (2000): Dietary regulation of intestinal gene expression. Annual Review of Nutrition 20: 311–338.

Shimomura, Y., N. Nanaumi, M. Suzuki, K.M. Popov, and R.A. Harris (1990): Purification and partial characterization of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase from rat liver and rat heart. Archives of Biochemistry and Biophysics 283: 293–299.

Shimomura, Y., H. Fujii, M. Suzuki, T. Murakami, N. Fujitsuka, and N. Nakai (1995): Branchedchain alpha-keto acid dehydrogenase complex in rat skeletal muscle: regulation of the activity and gene expression by nutrition and physical exercise. Journal of Nutrition 125: 1762S–1765S.

Smith, T.K. and R.E. Austic (1978): The branched-chain amino acid antagonism in chicks. Journal of Nutrition 108: 1180–1191.

Staten, M.A., D.M. Bier, and D.E. Matthews (1984): Regulation of valine catabolism in man: a stable isotope study. American Journal of Clinical Nutrition 40: 1224–1234.

Taylor, J.A., D.N. Salter, W.H. Close, and G.H. Laswai (1992): Serum concentrations of insulinlike growth factor 1 and cholesterol in relation to protein and fat deposition in growing pigs. Animal Production 55: 257–264.

Waldroup, P.W., J.H. Kersey, and C.A. Fritts (2002): Influence of branched-chain amino acid balance in broiler diets. International Journal of Poultry Science 1(5): 136–144.

Wiltafsky, M.K., M.W. Pfaffl, and F.X. Roth (2010): The effects of branched-chain amino acid interactions on growth performance, blood metabolites, enzyme kinetics and transcriptomics in weaned pigs. British Journal of Nutrition 103: 964–76.

Yin, Y., K. Yao, Z. Liu, M. Gong, Z. Ruan, D. Deng, B. Tan, Z. Liuand G. Wu (2010): Supplementing L-leucine to a low-protein diet increases tissue protein synthesis in weanling pigs. Amino Acids 39: 1477–1486.


Количество показов: 1043
Автор:  Т. Клименко, А. Клименко, А. Японцев, кандидаты с.-х. наук, менеджеры технического сервиса ООО «Эвоник Химия»
Источник:  "Ценовик" Январь 2017
Компания:  Эвоник Химия

Возврат к списку


Материалы по теме:




 



Создание и продвижение сайтов - ПродвигаеФФ.ру